Protein turnover, amino acid requirements and recommendations for athletes and active populations

Skeletal muscle is the major deposit of protein molecules. As for any cell or tissue, total muscle protein reflects a dynamic turnover between net protein synthesis and degradation. Noninvasive and invasive techniques have been applied to determine amino acid catabolism and muscle protein building at rest, during exercise and during the recovery period after a single experiment or training sessions. Stable isotopic tracers (13C-lysine, 15N-glycine, ²H5-phenylalanine) and arteriovenous differences have been used in studies of skeletal muscle and collagen tissues under resting and exercise conditions. There are different fractional synthesis rates in skeletal muscle and tendon tissues, but there is no major difference between collagen and myofibrillar protein synthesis. Strenuous exercise provokes increased proteolysis and decreased protein synthesis, the opposite occurring during the recovery period. Individuals who exercise respond differently when resistance and endurance types of contractions are compared. Endurance exercise induces a greater oxidative capacity (enzymes) compared to resistance exercise, which induces fiber hypertrophy (myofibrils). Nitrogen balance (difference between protein intake and protein degradation) for athletes is usually balanced when the intake of protein reaches 1.2 g·kg-1·day-1 compared to 0.8 g·kg-1·day-1 in resting individuals. Muscular activities promote a cascade of signals leading to the stimulation of eukaryotic initiation of myofibrillar protein synthesis. As suggested in several publications, a bolus of 15-20 g protein (from skimmed milk or whey proteins) and carbohydrate (± 30 g maltodextrine) drinks is needed immediately after stopping exercise to stimulate muscle protein and tendon collagen turnover within 1 h.

Biodisponibilidad de aminoácidos en el frijol (Phaseolus vulgaris) / Bioavailability of amino acids in beans (Phaseolus vulgaris)

Se evaluó disponibilidad biológica de los aminácidos de tres variedades de frijol común (Phaseolus vulgaris) en cuatro sujetos adultos sanos, mediante la técnica de absorción de aminoácidos y el método de balance de nitrógeno de corto plazo en dietas a base de frijol. La composición aminoacídica se determinó según el método de intercambio iónico, y el triptofano se estimó por un método colorimétrico. El patrón de los aminoácidos esenciales (AAE) y aminóacidos no esenciales (AANE) sugiere que no existen diferencias significantivas en su contenido entre las tres variedades de frijol. Al comparar los patrones de AAE con los de la FAO/OMS, se encuentran como AA limitantes en orden decreciente: el triptofano, la valina y la treonino (no se están considerando los AA azufrados, porque la hidrólisis utilizada los destruye); y os AA que sobrepasan al patrón de referencia son los AA aromáticos y la isoleucina. Las digestibilidades aparentes (DA) y verdaderas (DV) de los AAE oscilaron entre 33 y 59% y 60 y 85%, respectivamente, para fijol negro. Para el frijol rojo estos resultados diminuyeron: 29 y 55% de DA y 64 y 81% de DV, mientras que para el frijol blanco se ampliaron: 18 y 57% de DA y 36 y 86% de DV. La valina resultó ser el AAE de menor disponibilidad biológica, y la lisina y la fenilalanina los más disponibles. se sugiere que la baja digestibilidad de la valina puede deberese al desbalance aminoácido existente en la proteína de frijol, ya que existe un exceso de isoleucina y leucina en relación a la valina. Las razones de las DA y DV de los AAE respcto a las de los aane fueron de 0.89 y 0.98 para el frijol negro, 0.89 y0.96 para el frijol rojo y 0.77 y 0.90 para el blanco, lo que indica que la disponibilidad bibiológica de los AANE es mayor a la de los AAE. Se confirma que la determinación biológica de la DV de la proteína permite predecir la DV de los AA, pues se encontró una correlación positiva (r = 0.93), estadísticamente significativa (P < 0.05) entre ellos. Se recomienda utilizar el parámetro DV en vez del de DA para estimar la calidad de la proteín